КОЛЛЕКТИВНЫЕ ВОЗБУЖДЕНИЯ В АЛЬФА-СПИРАЛЬНОЙ МОЛЕКУЛЕ БЕЛКА

Целью настоящей работы является выявление условий, при которых в результате взаимодействия колебаний молекул в альфа-спиральной молекуле белка формируются коллективные возбуждения вибронного типа. В макромолекуле белка выделяются две подсистемы: цепочка соединенных водородными связями пептидных групп и подсистема связанных через альфа-углеродный атом с пептидными группами радикалов, входящих в состав аминокислотных остатков. Молекулярные колебания в белках ответственны за такие белковые процессы, как ферментативная активность, перенос электронов и/или энергии, конформационные переходы и белковые взаимодействия. Вопрос о возможности существования длинноволновых квантовых когерентных состояний в биологических системах при физиологических температурах обсуждается в течение нескольких десятилетий. Герберт Фрёлих предположил, что колебательные режимы в белковых молекулах могут упорядочиваться и конденсироваться в низкочастотный колебательный режим в процессе, аналогичном конденсации Бозе-Эйнштейна, и, следовательно, макроскопическая когерентность потенциально может наблюдаться в биологических системах. Недавними экспериментальными данными по длительному коллективному возбуждению белка в терагерцовой области частот установлено, что, поглощая излучение с частотой 0.4 терагерц, молекулы белка в кристалле изменяют свое электронное состояние, а вместе с ним и строение. В частности, сжимается одна из α-спиралей лизоцима. При этом сжатое состояние сохраняется в образце на протяжении миллисекунд. Анализ показывает, что время существования колебаний от микро- до миллисекунд объясняется только Фрёлих-конденсацией, явлением, предсказанным почти полвека назад, но ни разу не подтвержденным экспериментально. Представления о коллективных возбуждениях в биомакромолекулах широко используются и при исследовании одного из центральных вопросов биоэнергетики - выяснении причин высокой эффективности переноса энергии, электронов и протонов в пределах одной макромолекулы и между молекулами. В данной статье теоретически в квазиклассическом приближении исследуется динамика альфа-спиральной белковой структуры при наличии внешнего окружения. Показано, что в результате взаимодействия с окружением (внутриклеточной средой) в альфа-спиральных молекулах могут возбуждаться как акустические колебания (Фрёлиховский режим), так и возбуждения типа уединенных волн - солитонов (Давыдовский режим).

альфа-спиральные белки, водородные связи, фононы, солитоны, коллективные возбуждения, флуктуации, конденсация Фрёлиха

1. Fröhlich Н. The biological effects of microwaves and related questions //Advances in Electronics and Electron Physics. 1980. V. 53. P. 85-152.

2. Fröhlich H. Coherent electric vibrations in biological systems and cancer problem // IEEE Trans. Microwave Theory Tech. 1978. V. 26. Р. 613-617.

3. Warburg O., Posener K., Negelein E. Über den Stoffwechsel der Carcinomzelle // Biochem. Z. 1924. V. 152. Р. 309-344.

4. Warburg O. On the origin of cancer cells // Science. 1956. V. 123. Р. 309-314.

5. Pokorny J. Conditions for coherent vibrations in the cytoskeleton // Bioelectrochem. Bioenerg. 1999. V. 48(2). Р. 267-271.

6. Turton D.A., Senn H.M., Harwood T., Lapthorn A.J., Ellis E.M., Wynne K. Terahertz underdamped vibrational motion governs protein-ligand binding in solution // Nat. Commun. 2014. V. 5. 3999. https://doi.org/10.1038/ncomms4999.

7. Pokorný J., Pokorný J., Foletti A., Kobilková J., Vrba J., Vrba J. Mitochondrial dysfunction and disturbed coherence: gate to cancer // Pharmaceuticals. 2015. V. 8. P. 675-695.

8. Давыдов А.С. Солитоны в молекулярных системах. Киев: Наукова думка, 1984. 288 с.

9. Takeno S. Vibron solitons in one-dimensional molecular crystals // Prog. Theor. Phys. 1984. V. 71. № 2. P. 395-398.

10. Lupichev L.N., Savin A.V., Kadantsev V.N. Synergetics of Molecular Systems. Springer Int. Publ. Switzerland, 2015. VIII. 332 p.

11. Lundholm I.V., Rodilla H., Wahlgren W., Duelli A., Bourenkov G., Vukusic J., Friedman R., Stake J., Schneider T. Terahertz radiation induces non-thermal structural changes, associated with Fröhlich condensation in a protein crystal // Structural Dynamics. 2015. V. 2. P. 054702.

12. Saint-Blancard J., Clochard A., Cozzone P., Berthou J., Jolles P., The temperaturedependent structural transition of lysozyme A study of the Arrhenius plots // Biochim. Biophys. Acta. 1977. V. 491(1). P. 354-356.

13. Borgia A., Borgia M.B., Bugge K., Kissling V.M., Heidarsson P.O., Fernandes C.B., Sottini A., Soranno A., Buholzer K.J., Nettels D., Kragelund B.B., Best R.B., Schuler B. Extreme disorder in an ultrahigh-affinity protein complex // Nature. 2018. March 1. V. 555. P. 61-66.